| 書(shū)目名稱(chēng) | Von der Protease zur Peptidsynthase | | 副標(biāo)題 | Der Einfluss des Oxy | | 編輯 | Lars Franke | | 視頻video | http://file.papertrans.cn/985/984615/984615.mp4 | | 概述 | Generierung von Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsin | | 圖書(shū)封面 |  | | 描述 | Die enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten stellt eine gro?e Herausforderung dar. Unter anderem fehlen geeignete Biokatalysatoren, welche sowohl eine ausreichende Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweisen als auch die Knüpfung einer Peptidbindung katalysieren. Lars Franke untersucht die M?glichkeit, die hervorragenden Ligationseigenschaften der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II zu übertragen, welches seinerseits eine geeignete Interaktion mit dem Peptidrückgrat zeigt. W?hrend die Katalysemechanismen beider Enzyme im Wesentlichen dem der Serinesterasen entsprechen, besteht ein Unterschied in der Architektur des Oxyanion-Lochs. Entsprechende Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsin wurden erzeugt, bezüglich ihrer katalytischen Eigenschaften untersucht und ihr Nutzen für enzymatische Ligationsreaktionen quantifiziert. Im Ergebnis konnte der Autor zwei Trypsinvarianten generieren, welche für die Peptidligation und die Proteinmodifizierung geeignet sind..Der Autor..Lars Franke ist in der Entwicklung von ma?geschneiderten Enzymen für die Peptidsynthese und Proteinmodifizierung am Charles-Tannford-Proteinzentrum in Halle t?tig.. | | 出版日期 | Book 2020 | | 關(guān)鍵詞 | Enzymkatalyse; reverse Proteolyse; Oxyanion-Loch; Proteinmodifizierung; Enzymdesign; enzymkatalysierte Pe | | 版次 | 1 | | doi | https://doi.org/10.1007/978-3-658-30437-9 | | isbn_softcover | 978-3-658-30436-2 | | isbn_ebook | 978-3-658-30437-9 | | copyright | Springer Fachmedien Wiesbaden GmbH, ein Teil von Springer Nature 2020 |
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