Titlebook: Das H?moglobin des Menschen; Struktur, Funktion, Falko H. Herrmann,Martina Ch. Herrmann Book 1979 Springer Fachmedien Wiesbaden 1979 Gende

impaction

社團

搏斗

,Evolution der Polypeptidketten des H?moglobins,os?urepositionen überein, w?hrend sich die ?-Globinketten von Mensch und Gorilla nur in einer Position (β 104 Arg, β 104 Leu) unterscheiden. Die Aminos?uresequenzen der α- und β-Globinketten von Mensch und Schimpanse sind sogar identisch.

Myofibrils

,Thalass?mien, Auf Grund pathophysiologischer Kriterien werden auch die βδ-Fusionsh?moglobine (Hb Lepore) und die H?moglobinvarianten mit Mutationen im Terminationscodon, deren Syntheseraten quantitativ erniedrigt sind, dazu gerechnet.

Acetabulum

量被毀壞

Deadpan

NICHE

,Einführung,leichsweise nur geringen Anzahl konnte der zugrunde liegende Basisdefekt aufgekl?rt werden. Dazu z?hlen die etwa 150 erblichen Stoffwechseldefekte. Das Auftreten verschiedener Enzymvarianten l??t auf unterschiedliche Mutationen des entsprechenden Strukturgens schlie?en. In den wenigsten F?llen sind

Prologue

,Die Strukturen normaler H?moglobine, Gr??e 50 × 55 × 64 ? mit einem Molekulargewicht von 64400 Dalton. H?moglobin besteht aus zwei Paaren von ungleichen Polypeptidketten. Jede Globinpolypeptidkette ist kovalent mit einer H?mgruppe (Ferroprotoporphyrin IX) verbunden. Diese Bindung ist im Gegensatz zur Eisen Porphyrin-Bindung sehr labil

簡潔

,Strukturvarianten des H?moglobins, Aminos?ure codiert (Abb.·12). Ver?nderungen in der Nukleotidsequenz werden sich, soweit sie nicht durch verschiedene Reparaturprozesse beseitigt werden, als Genmutationen manifestieren. Wird durch eine solche Mutation die Prim?rstruktur des codierten Polypeptids ver?ndert, entstehen entsprechende S